Cristales crecidos en un instante

Publicado online el 5 de agosto de 2009 | Nature | doi: 10.1038/news.2009.801

Cristales crecidos en un instante

Un nanopulso de láser es suficiente para desencadenar la cristalización.
Mico Tatalovic

[Este mensaje, formado por diminutos cristales suspendidos en un gel, se creó mediante una serie de pulsos láser escaneados a través de una plantilla. A. Alexander, Universidad de Edimburgo]

Una técnica que crea cristales a demanda utilizando pulsos de láser podría facilitar la preparación de cristales de alta calidad necesarios para estudiar la estructura de las proteínas.

Los químicos y los biólogos necesitan cristales de proteínas y otras sustancias para analizar su estructura atómica mediante rayos X, mientras que muchos procesos industriales se basan en la formación de cristales en el momento y el lugar precisos durante la producción de medicamentos y otros compuestos útiles.

Aun así, “la cristalización sigue siendo como magia negra”, afirmó Stephen Curry, cristalógrafo de proteínas en el Imperial College de Londres. La parte más delicada es el control de la primera etapa, donde las moléculas empiezan a agruparse de forma ordenada en torno a un punto de nucleación, como una semilla de cristal o una partícula de polvo.

El químico Andrew Alexander y sus colegas de la Universidad de Edimburgo han demostrado que los pulsos de láser de baja energía pueden provocar la formación de cristales en una solución de un producto químico en un gel. Esto les permite controlar exactamente cuándo y dónde se forman los cristales sin necesidad de añadir un punto de nucleación¹.

[Más cristales crecidos en el gel de un tubo de ensayo. A. Alexander, Universidad de Edimburgo]

El equipo explotó un efecto llamado nucleación no fotoquímica inducida por láser (NPLIN), que fue descubierto por casualidad hace una década². Los científicos dirigidos por Bruce Garetz en el Instituto Politécnico de la Universidad de Nueva York en Brooklyn encontraron que los pulsos brillantes de láser en una solución de urea en agua provocaban la formación de cristales.

El equipo de Alexander ha perfeccionado la técnica, probando pulsos de 7 nanosegundos de duración de láser del infrarrojo cercano en un gel de agarosa con una solución de cloruro de potasio. Los geles de agarosa se usan cada vez más para crecer cristales ya que a menudo producen grandes monocristales de alta calidad adecuados para el análisis de la estructura.

Cubriendo partes del gel con una máscara y escaneando a continuación el láser, resultó en unos pocos minutos en la formación de cristales de cloruro de potasio en las zonas al descubierto (véase la imagen). El láser no es lo suficientemente potente como para causar cambios químicos en la muestra, y un pulso provoca la formación de un solo cristal. Y se pueden utilizar dos haces para inducir la cristalización sólo en el punto donde se cruzan, controlando el proceso en tres dimensiones. Experimentos preliminares han demostrado que la técnica también puede acelerar la cristalización de una proteína, la enzima lisozima, añadió Alexander.

El equipo no sabe exactamente cómo la luz láser provoca la cristalización, pero cree que cambia la distribución de las cargas eléctricas dentro de las moléculas de modo que las partes con cargas opuestas comienzan a unirse.

“No creo honestamente que la NPLIN funcione para todas las moléculas o compuestos”, declaró Alexander, pero confía en que el método podría utilizarse de forma rutinaria en el laboratorio.

Curry está de acuerdo en que “esta técnica nos da otra posibilidad de intentarlo”, pero advirtió que no está nada claro si la técnica funcionará para proteínas más complicadas con interés biológico. El cloruro de potasio y la lisozima son fáciles de cristalizar por medios convencionales.

“A todos nos gustaría demostrar que esta técnica funciona con otras proteínas, quizá con otras 10 o 15. Si funciona, sería realmente impresionante, pero todavía no es una revolución.”